グルタミン酸デヒドロゲナーゼとは？
ぐるたみんさんでひどろげなーぜ
グルタミン酸デヒドロゲナーゼとは、グルタミン酸をα-ケトグルタル酸とアンモニアに分解する酵素で、アミノ酸代謝と尿素回路をつなぐ要の酵素です。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼ（Glutamate dehydrogenase、GDH）は、L-グルタミン酸の酸化的脱アミノ化を触媒する酵素です。グルタミン酸を酸化してα-ケトグルタル酸（2-オキソグルタル酸）とアンモニア（NH4+）を生成し、同時にNAD+またはNADP+をNADHまたはNADPHに還元します。逆反応としてα-ケトグルタル酸のアミノ化も触媒できます。
GDHはミトコンドリアのマトリックスに存在し、六量体構造（ホモ六量体）をとります。このため多くのアロステリック調節因子の影響を受けます。
- 活性化因子：ADP、ロイシン（アミノ酸）、NAD。エネルギー不足や特定のアミノ酸過多の際に活性化。
- 阻害因子：GTP、ATP、NADH。エネルギーが十分な際に活性を抑制。
GDHはアミノ酸代謝と尿素回路の接点として重要です。アミノ基転移酵素（トランスアミナーゼ）がアミノ酸からグルタミン酸へアミノ基を集め、GDHがグルタミン酸からアンモニアを遊離させ、そのアンモニアが尿素回路に入ります。またα-ケトグルタル酸はTCAサイクルに組み込まれエネルギー産生にも貢献します。
医学的には、GDHの活性化型変異（過活性型）が家族性高インスリン血症性低血糖症（HIHA症候群）の原因となることが知られています。これはロイシンによる過剰なGDH活性化がインスリン分泌を促進するためです。
使い方・例文
タンパク質を多く摂取した食後に余剰となったアミノ酸が肝臓で分解される際、グルタミン酸デヒドロゲナーゼがアンモニアを遊離させ、尿素回路で処理されます。栄養学や代謝異常の講義でよく取り上げられます。
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